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By K. Pirlet

Warum bleiben Menschen gesund? Warum werden kranke Menschen wieder gesund? Wie funktioniert Heilung? Trotz immer besserer Untersuchungs- und Behandlungsmethoden ist die Medizin die Antwort auf diese Fragen bis heute schuldig geblieben. Das vorliegende Buch wagt eine Antwort. Heilwerden und Heilbleiben basiert auf dem physiologischen Umsatz der Zellproteine. In jeder Sekunde werden Billiarden neuer Proteine gebildet und abgebaut. Dieser ständige Austausch von Proteinen erfolgt nicht zufällig, sondern hat procedure: Alte, untaugliche Proteine werden bevorzugt abgebaut und durch neue, strukturintakte, funktionstüchtige Proteine ersetzt. Damit hält die Zelle ihren Proteinbestand auf höchstem Leistungsniveau. Die Erhaltung der Gesundheit und letztlich des Lebens beruht auf dieser kontinuierlichen Auslese von Proteinen. Natürliche Einflüsse und naturgemäße Behandlungen stimulieren diesen heilenden und heilhaltenden Prozess. Das Prinzip Auslese im Proteinturnover ist der entscheidende Baustein im wissenschaftlichen Fundament einer modernen Naturheilkunde.

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Diese Darstellung wurde präzisiert in den Arbeiten von Jentsch und Schlenker [1995], die über eine «selektive Protein-Degradation» berichten. Selektiv wird hier als gezieltes Wegsortieren verstanden, als Wegnahme der denaturierten, der ausgedienten Proteinmoleküle. Entscheidend ist aber das Ergebnis, das wichtigste Kennzeichen eines jeden Ausleseprozesses: Es verbleiben die neu gebildeten, die strukturintakten, die funktionstüchtigen Proteine. Diesen wird gleichsam Platz geschaffen. [Jaenicke, siehe Geleitwort].

Toxische Substanzen, Stoffwechselmetabolite, Medikamente binden an die freien Valenzen der Proteinmoleküle. Sauerstoffradikale setzen Schäden. Wärmebewegungen sowie Verformungen durch Druck und Zug zerren am molekularen Strukturgefüge der Proteine. Proteine altern! Die Funktionsleistung lässt nach – bis das Proteinmolekül eben als alt, als endgültig destruiert erkannt und aus dem Verkehr gezogen wird [Sies, 1986]. Strukturintakte, funktionstüchtige Proteine werden ständig neu gebildet, aber nicht sofort abgebaut.

Die äußere Schale des Proteinmoleküls (bestehend aus hydrophilen Aminosäuren) ist aufgelockert. Die hydrophoben Aminosäuren des Proteinkerns stülpen zur Oberfläche hin vor. Das Ubiquitin-System hängt Kleinproteine (E1, E2, E3) an diese Aminosäuren. Damit wird das Proteinmolekül auseinander gefaltet und im Proteasom (in einer Art Verdauungsschlauch) zerlegt. Die graphische Darstellung eines solchen selektiven Proteinabbaus würde der Kurve in Abbildung 1 gleichen, nicht der Zufallskurve in Abbildung 7.

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